Rasterkraftmikroskopische Untersuchungen zur Spezifität der Peptidadhäsion auf Halbleiteroberflächen

Gegenstand dieser Arbeit ist die Untersuchung neuartiger Hybridproben aus Peptidclustern auf anorganischen Halbleiteroberflächen. Dazu wurde auf standardisiert präparierten Probenmittels Rasterkraftmikroskopie die Oberflächenbedeckung durch das Peptid in Abhängigkeit von der jeweiligen Sequenz und der Art der Oberfläche gemessen. Es wird quantitativ reproduzierbar gezeigt, daß die Adhäsion abhängig ist vom Zusammenspiel der polaren Seitenketten in den Aminosäuren der Peptide mit den mehr oder weniger polaren Halbleitern. Peptide mit überwiegend basisch-polaren Seitenketten haften bevorzugt auf Oberflächen mittlerer Polarität wie Galliumarsenid (GaAs) (100), besonders schlecht dagegen auf den Oberflächen von Element-Halbleitern wie Silizium (Si). Betrachtet man den prozentualen Anteil der Oberfläche, der peptidbedeckt ist, so überdeckt dieser Effekt der Adhäsionsspezifität substratabhängig mehr als zwei Größenordnungen. Auch die Anordnung der einzelnen Aminosäuren im Peptid beeinflußt die Adhäsion. Die Peptide erscheinen auf den Oberflächen als zusammengeballte Cluster (mit Größen im Nano- bis Mikrometerbereich), deren geometrische und mechanische Eigenschaften bestimmt sind von Peptidsequenz und Art der Oberfläche. Durch Clusteranalysen der Oberflächen sowie unterstützende rastertunnelmikroskopische und Zirkulardichroismus-Messungen können Erkenntnisse zur Faltung der Peptide in der Lösung sowie zu ihrem Verhalten auf den Oberflächen gewonnen werden. Der Adhäsionsgrad eines gewählten Peptids läßt sich durch Einstellung der Präparationsparameter Konzentration, Temperatur und pH-Wert der Peptidlösung sowie Verweildauer des Substrats in derselben steuern. Vergleiche mit Simulationsrechnungen des Bindungsverhaltens der relevanten Peptidsequenzen weisen den Einfluß der Faltung des Peptids und möglicher Phasenübergänge auf die Adhäsion nach.