Rasterkraftmikroskopische Untersuchungen zur Spezifität der Peptidadhäsion auf Halbleiteroberflächen

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Gegenstand dieser Arbeit ist die Untersuchung neuartiger Hybridproben aus Peptidclustern auf anorganischen Halbleiteroberflächen. Mittels Rasterkraftmikroskopie wurde die Oberflächenbedeckung durch das Peptid in Abhängigkeit von der Sequenz und der Art der Oberfläche gemessen. Es wird quantitativ gezeigt, dass die Adhäsion vom Zusammenspiel der polaren Seitenketten in den Aminosäuren der Peptide mit den Halbleitern abhängt. Peptide mit überwiegend basisch-polaren Seitenketten haften bevorzugt auf Oberflächen mittlerer Polarität wie Galliumarsenid (GaAs) (100) und schlecht auf Element-Halbleitern wie Silizium (Si). Der prozentuale Anteil der peptidbedeckten Oberfläche zeigt, dass die Adhäsionsspezifität substratabhängig mehr als zwei Größenordnungen überdeckt. Auch die Anordnung der Aminosäuren im Peptid beeinflusst die Adhäsion. Die Peptide bilden auf den Oberflächen Cluster (Nano- bis Mikrometerbereich), deren Eigenschaften von der Peptidsequenz und der Oberfläche bestimmt sind. Clusteranalysen sowie rastertunnelmikroskopische und Zirkulardichroismus-Messungen liefern Erkenntnisse zur Faltung der Peptide in Lösung und ihrem Verhalten auf Oberflächen. Der Adhäsionsgrad eines Peptids lässt sich durch Anpassung der Präparationsparameter wie Konzentration, Temperatur und pH-Wert steuern. Vergleiche mit Simulationsrechnungen zeigen den Einfluss der Peptidfaltung und möglicher Phasenübergänge auf die Adhäsion.